Legame idrogeno

Il Legame idrogeno è un'interazione tra molecole che assomiglia alle interazioni di Van der Waals e si verifica nel corpo umano. Il legame gioca un ruolo soprattutto in relazione ai legami peptidici e alle catene di amminoacidi nelle proteine. Senza la capacità di legarsi ai legami idrogeno, un organismo non è vitale perché manca di aminoacidi vitali.

Qual è il legame idrogeno?

Si chiamano legami idrogeno Legami di idrogeno o Ponti H. abbreviato. È un effetto chimico che si riferisce all'interazione attrattiva degli atomi di idrogeno legati in modo covalente con le coppie di elettroni liberi di un atomo che raggruppa gli atomi. L'interazione è basata sulla polarità e, descritta più precisamente, consiste tra gli atomi di idrogeno polarizzati positivamente in un gruppo ammino o idrossile e coppie di elettroni liberi in altri gruppi funzionali.

L'interazione si verifica solo in determinate circostanze. Una condizione è la proprietà elettronegativa delle coppie di elettroni liberi. Questa proprietà deve essere più forte della proprietà elettronegativa dell'idrogeno per creare un legame forte. L'atomo di idrogeno può quindi essere legato polare. Atomi elettronegativamente liberi possono essere azoto, ossigeno e fluoro, per esempio.

I legami idrogeno sono legami di valenza secondari, la cui forza è solitamente molto inferiore a quella dei legami covalenti o dei legami ionici. Le molecole nei legami idrogeno hanno un punto di fusione relativamente alto e un punto di ebollizione altrettanto alto in relazione alla loro massa molare. I legami sono di rilevanza medica principalmente in relazione ai peptidi e agli acidi nucleici all'interno di un organismo.

I legami idrogeno sono forze intermolecolari. Senza la loro esistenza, l'acqua non esisterebbe in vari stati aggregati, ma sarebbe gassosa.

Funzione e compito

Il legame idrogeno ha solo una debole interazione e si verifica tra due particelle o all'interno di molecole. In questo contesto, la forma del legame gioca un ruolo, ad esempio, per la formazione di strutture terziarie nelle proteine. In biochimica, per struttura proteica si intendono i diversi livelli strutturali di una proteina o di un peptide. Le strutture di queste sostanze presenti in natura sono suddivise gerarchicamente in una struttura primaria, una struttura secondaria, una struttura terziaria e una struttura quaternaria.

La sequenza amminoacidica è la struttura primaria. Ogni volta che una proteina viene citata in relazione alla sua disposizione spaziale, si fa spesso riferimento alle conformazioni proteiche e al fenomeno del cambiamento conformazionale. In questo contesto, il cambiamento di conformazione corrisponde a un cambiamento nella struttura spaziale. La disposizione delle proteine ​​si basa sul legame peptidico. Questo tipo di legame collega sempre gli amminoacidi allo stesso modo.

Nelle cellule, i legami peptidici sono mediati dai ribosomi. Ogni legame peptidico corrisponde a una connessione di gruppi carbossilici di un amminoacido e gruppi amminici di un secondo amminoacido, che è associato all'eliminazione dell'acqua. Questo processo è noto anche come idrolisi.

In ogni legame peptidico, un singolo legame collega un gruppo C = O con un gruppo NH. L'atomo di azoto ha esattamente una coppia solitaria di elettroni. A causa dell'elevata elettronegatività dell'ossigeno, questa coppia libera è sotto l'influenza di ritiro degli elettroni degli atomi di O2. In questo modo, l'ossigeno attira parzialmente la coppia solitaria di elettroni nel legame tra l'atomo di azoto e l'atomo di carbonio e il legame peptidico acquisisce un carattere di doppio legame parziale. Il carattere del doppio legame elimina la rotazione libera dei gruppi NH e C = O.

Gli atomi di ossigeno e gli atomi di idrogeno dei legami peptidici sono rilevanti per la formazione della struttura di tutti i peptidi e le proteine ​​senza eccezioni. In questo modo, due amminoacidi possono legarsi l'uno all'altro. Dopo un tale attaccamento, tutti i legami peptidici di due catene di amminoacidi sono direttamente opposti l'uno all'altro. Gli atomi di idrogeno nel legame peptidico sono polarizzati in modo relativamente positivo rispetto agli atomi di ossigeno nei legami peptidici direttamente opposti. In questo modo, i legami idrogeno si formano e collegano tra loro le due catene di amminoacidi.

Tutti gli amminoacidi nel corpo umano sono composti organici costituiti da almeno un gruppo carbossilico e un gruppo amminico. Gli amminoacidi sono una componente strutturale essenziale della vita umana. Oltre agli α-amminoacidi delle proteine, sono noti più di 400 aminoacidi non proteinogenici con funzioni biologiche che non potrebbero sorgere senza legami idrogeno. Forze come il legame idrogeno stabilizzano la struttura terziaria degli amminoacidi.

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Malattie e disturbi

Se c'è un'interruzione nella formazione di strutture spaziali proteico-energetiche funzionali, di solito si parla di disturbi del ripiegamento delle proteine. Una di queste condizioni è la malattia di Huntington. Questa malattia genetica è ereditata come tratto autosomico dominante ed è dovuta a una mutazione genetica nel cromosoma 4. La mutazione porta all'instabilità del prodotto genico. La malattia è una malattia neurologica che è principalmente associata all'ipercinesia involontaria delle estremità distali e del viso. L'ipercinesia persistente porta alla rigidità dei muscoli colpiti. Inoltre, i pazienti con la malattia soffrono di un aumento del consumo di energia.

I sintomi patologici in connessione con i legami idrogeno o la struttura generale delle proteine ​​sono presenti anche nelle malattie da prioni come il morbo della mucca pazza. Secondo l'ipotesi più diffusa, la BSE induce un ripiegamento errato delle proteine. Queste proteine ​​mal ripiegate non possono essere scomposte da processi fisiologici e quindi si accumulano nel tessuto, specialmente nel sistema nervoso centrale. Il risultato è la degenerazione delle cellule nervose.

Anche le malformazioni della struttura proteica vengono discusse nella connessione causale della malattia di Alzheimer. Le malattie citate non influenzano direttamente il legame idrogeno, ma riguardano la struttura spaziale delle proteine, a cui il legame idrogeno fornisce un contributo significativo.

Un organismo con un'incapacità assoluta al legame idrogeno non è vitale. Una mutazione che causa questo comporterebbe un aborto all'inizio della gravidanza.