hemopexin

hemopexin è una glicoproteina che lega l'eme libero e quindi contrasta il danno ossidativo nei tessuti. Il fegato assorbe il complesso emeemopexina combinato e lo rende innocuo. Valori anormali di emopexina possono verificarsi, ad esempio, nel melanoma maligno e nell'anemia emolitica.

Cos'è l'emopexina?

La proteina emopexina ha una forte capacità di legarsi all'eme, che si trova nell'emoglobina, negli enzimi e nella mioglobina. L'eme non legato può portare a stress ossidativo, motivo per cui il corpo ha bisogno di regolarlo. L'emopexina è anche dal nome Beta-18 glicoproteina conosciuto.

Le glicoproteine ​​non sono costituite solo da proteine, ma contengono anche un contenuto di carboidrati. L'emopexina è anche una delle beta globuline, che sono un sottogruppo di globuline. Queste proteine ​​si trovano nel siero del sangue e non sono solubili in acqua. I loro compiti sono legati, tra le altre cose, al sistema immunitario. Inoltre, hanno numerose funzioni specifiche come enzimi, molecole di trasporto biologico o regolatori delle proprietà del sangue, ad esempio il valore del pH. Oltre alle beta globuline, ci sono altri tre gruppi nel corpo umano, che la biologia chiama alfa-1, alfa-2 e gamma globuline.

Funzione, effetto e compiti per il corpo e la salute

Se l'emopexina incontra una molecola di eme libera nel sangue, le due sostanze formano un legame tra loro. Nel sangue, l'eme si presenta come parte dell'emoglobina del pigmento rosso del sangue, che contiene ferro ed è un componente dei globuli rossi (eritrociti). Il loro compito principale è trasportare l'ossigeno. Nei muscoli, l'emoglobina corrisponde alla mioglobina, che può, tuttavia, legare l'ossigeno in modo molto più forte.

Formando un complesso emeemopexina, l'emopexina protegge l'organismo dai danni causati dall'eme libero, che può causare ossidazioni dannose dei tessuti. Le cosiddette specie reattive dell'ossigeno mediano il processo. Queste sostanze includono radicali come radicali alcossilici, radicali idrossilici e radicali perossilici, ma anche idroperossido, anione ipoclorito, ozono e perossido di idrogeno. In condizioni controllate, il corpo umano utilizza queste specie reattive dell'ossigeno per combattere parassiti, batteri e virus.

La conversione dell'energia nei mitocondri rilascia anche piccole quantità di specie reattive dell'ossigeno. Tuttavia, soprattutto a concentrazioni più elevate, portano a stress ossidativo, che non solo colpisce le proteine ​​e gli enzimi, ma può anche influenzare la citomembrana ei geni. Se l'ossidazione è dovuta all'eme libera, l'emopexina può aiutare a limitare il danno o ad arrestare preventivamente il processo prima che si verifichino danni maggiori.

Secondo alcuni studi, l'emopexina svolge anche un ruolo nei processi infiammatori. Tuttavia, i ricercatori sono stati in grado di determinare i valori di emopexina sia aumentati che diminuiti come correlazioni. Le regole esatte che seguono i processi sottostanti non sono state ancora chiarite definitivamente.

Istruzione, occorrenza, proprietà e valori ottimali

Nella sua struttura primaria, l'emopexina consiste di 462 amminoacidi che sono uniti insieme come blocchi di costruzione in una lunga catena con l'aiuto di legami peptidici. Il gene HPX, situato sull'undicesimo cromosoma nell'uomo, è responsabile della sintesi della proteina.

Il codice genetico, come un modello, definisce la sequenza degli amminoacidi all'interno di tale catena. I ribosomi utilizzano una copia del DNA (l'RNA messaggero o mRNA) per tradurre le informazioni genetiche in un polipeptide. Dopo che la traduzione è completa, la catena dell'amminoacido prodotta si piega e alla fine assume la struttura spaziale dell'emopexina. La bioproteina è completamente funzionale solo in questa forma tridimensionale.

L'emopexina è prodotta nel fegato, che sintetizza anche la maggior parte delle altre globuline. Inoltre, il fegato è responsabile della produzione di eme e assorbe l'emopexina quando si è legata a se stessa. Questo processo fa parte della purificazione naturale del sangue del corpo umano. Il valore dell'emopexina nel siero del sangue nelle persone sane è compreso tra 50 e 115 mg per decilitro.

Malattie e disturbi

Livelli anormali di emopexina possono verificarsi nel contesto di varie malattie. Se è presente un melanoma maligno, la concentrazione misurata può aumentare. I melanomi maligni sono tumori maligni che crescono dai melanociti.

I melanociti sono cellule della pelle che contengono il pigmento melanina. Questa sostanza non è solo responsabile del colore della pelle, ma assorbe anche la luce UV. Sebbene l'assorbimento non sia completo, questo meccanismo è un'importante protezione contro le radiazioni potenzialmente dannose.I raggi UV sono un componente della luce solare naturale. L'eccessiva esposizione al sole e le scottature solari sono quindi tra i fattori di rischio associati allo sviluppo del melanoma.

Il melanoma maligno è anche noto come cancro della pelle nero perché la malattia si manifesta come un tumore scuro di colore da marrone a nero sulla pelle. Statisticamente parlando, tuttavia, il melanoma riconoscibile esternamente scompare in circa il 20% delle persone colpite. Tuttavia, questo tipo di cancro si diffonde spesso in una fase precoce e porta a ulteriori ulcere in altre regioni. Le opzioni di trattamento includono la rimozione chirurgica del tumore e, se necessario, la radioterapia o la chemioterapia. Se il melanoma maligno ha già metastatizzato, la terapia tiene conto anche di questo.

Nell'anemia emolitica, il livello di emopexina nel sangue diminuisce tipicamente, poiché questa forma di anemia è caratterizzata dalla rottura dei globuli rossi (eritrociti) che contengono eme. L'emopexina lega l'emopexina rilasciata e quindi riceve una struttura complessiva diversa con proprietà modificate rispetto all'emopexina scarica. Durante un'analisi, i test di laboratorio possono quindi determinare un livello ridotto di emopexina nel siero del sangue - in alcuni casi la proteina non è più rilevabile. L'emolisi patologica si verifica nel contesto di varie malattie, tra cui anemia falciforme e globulare, incompatibilità rhesus o malaria.