elastina

elastina è una proteina strutturale coinvolta nella costruzione del tessuto connettivo dei polmoni, dei vasi sanguigni e della pelle. A differenza del collagene, che si trova anche nel tessuto connettivo, è molto elastico. Le molecole di elastina sono in rete tra loro nell'area extracellulare.

Cos'è l'elastina?

Tutti i vertebrati contengono la fibra proteica elastina. È una proteina strutturale responsabile della formazione di organi importanti come i polmoni, i vasi sanguigni o la pelle. Insieme al collagene, forma il tessuto connettivo di questi organi.

Le proprietà dell'elastina e del collagene si completano a vicenda. L'elastina, come suggerisce il nome, è molto elastica rispetto al collagene. Ciò rende il tessuto connettivo della pelle, dei polmoni e dei vasi sanguigni elastico e malleabile. Le funzioni di questi tre organi richiedono un ridimensionamento costante. L'elastina è composta principalmente dagli amminoacidi alanina, glicina, prolina, valina, lisina, leucina e isoleucina. All'interno della molecola si alternano aree idrofobiche e idrofile.

Le unità caratteristiche dei quattro amminoacidi alanina, prolina, glicina e valina vengono ripetute in ciascun dominio idrofobo. Le aree idrofile hanno principalmente lisina. Il residuo di lisina viene ossidato ad allysina dall'enzima lisil ossidasi. Il gruppo amminico terminale è sostituito da un gruppo carbossilico. I residui di lisina delle varie catene proteiche si combinano tra loro per formare una desmosina a forma di anello e quindi reticolano tra loro le diverse catene.

Funzione, effetto e compiti

Come proteina strutturale all'interno del tessuto connettivo, l'elastina ha il compito di assicurare la forma e l'elasticità dei polmoni, dei vasi sanguigni e della pelle. Tutti e tre gli organi dipendono dalla flessibilità del tessuto connettivo. Sono soggetti a costanti variazioni di volume.

Come proteina strutturale, il tessuto connettivo ha principalmente collagene. È resistente allo strappo, ma sarebbe troppo rigido come unico elemento strutturale. Solo la combinazione delle proprietà dell'elastina e del collagene consente al tessuto connettivo di diventare elastico e allo stesso tempo resistente allo strappo. L'elemento costitutivo di base dell'elastina è la tropoelastina. La tropoelastina è composta dall'alternanza di domini idrofobici e idrofili. Ha una massa molecolare approssimativa di 72 kilodalton. Le unità di tropoelastina si collegano tra loro in corrispondenza dei residui di lisina.

Sebbene la tropoelastina sia solubile in acqua a causa dei suoi numerosi domini idrofili, la solubilità in acqua del polimero reticolato è negata. La tropoelastina si forma all'interno delle cellule e raggiunge l'area extracellulare tramite il trasporto della membrana. È qui che avviene il collegamento in rete degli elementi costitutivi di base, con unità desmosine a forma di anello che vengono formate nei punti di rete. Tre residui di allysina e un residuo di lisina partecipano sempre alla formazione della desmosina. Poiché l'allysina è un prodotto dell'ossidazione della lisina, quattro residui di lisina sono infine legati l'uno all'altro.

Questa forma di connessione conferisce all'elastina la sua elasticità speciale. La reticolazione protegge anche l'elastina dalla denaturazione e dalla degradazione da parte di quasi tutte le proteasi. Tuttavia, l'enzima elastasi rappresenta un'eccezione, è l'unica proteasi in grado di abbattere l'elastina. In questo modo le elastine ingerite attraverso il cibo vengono scomposte.

Istruzione, occorrenza, proprietà e valori ottimali

Come già accennato, l'elastina è una componente necessaria del tessuto connettivo dei polmoni, dei vasi sanguigni e della pelle. Ciò colpisce tutti i vertebrati. Il componente fondamentale della tropoelastina difficilmente può essere rilevato nei tessuti animali. Dopo la conversione dei residui di lisina in allysina da parte della lisil ossidasi, tre residui di allysina vengono immediatamente reticolati con un residuo di lisina. L'elastina si presenta quasi esclusivamente nella sua forma in rete.

Tuttavia, la rilevazione della tropoelastina negli esperimenti sugli animali inibendo la sintesi della lisil ossidasi ha avuto successo. Se manca questo enzima, non vi è conversione della lisina in allysina e quindi anche nessuna formazione di elastina. Grazie alla resistenza dell'elastina alla degradazione da parte delle proteasi, la pelle, i polmoni ei vasi sanguigni sono idealmente protetti. L'effetto degradativo dell'elastasi è limitato dagli inibitori dell'elastasi.

Malattie e disturbi

Le mutazioni nel gene ELN possono causare malattie ereditarie in cui la struttura dell'elastina viene modificata. Nella cosiddetta dermatochalasis, ci sono cambiamenti nel tessuto connettivo, che si manifestano in una pelle anelastica e cascante che si incurva nelle pieghe.

La malattia può essere sia acquisita che ereditaria. Si osservano cluster familiari. Oltre a molti altri sintomi, questa debolezza del tessuto connettivo si verifica anche nella sindrome di Williams-Beuren. Questa è anche un'anomalia strutturale ereditaria dell'elastina. La causa di questa malattia è una mutazione sul cromosoma 7. Inoltre, esiste anche una stenosi aortica congenita, che si basa su un disturbo nella struttura dell'elastina. L'arteria principale del cuore è ristretta. Il flusso sanguigno dal ventricolo sinistro al flusso sanguigno viene ritardato.

L'insufficienza cardiaca si verifica a lungo termine. Dal cinque al sei percento di tutti i difetti cardiaci congeniti sono stenosi aortiche congenite. Si presume che anche alcune forme di sindrome di Ehlers-Danlos siano malformazioni dell'elastina. Questa malattia è caratterizzata da una pelle eccessivamente allungabile, chiamata pelle di gomma. La debolezza del tessuto connettivo colpisce molti organi, compreso il cuore e il tratto digerente. La sindrome è solitamente ereditata come tratto autosomico dominante.

Nella cosiddetta sindrome di Menkes, oltre a molti altri sintomi, c'è anche una debolezza del tessuto connettivo, la cui causa è da ricercare nella compromissione della sintesi di elastina. In realtà, la sindrome di Menkes è caratterizzata da un'interruzione dell'assorbimento del rame nel corpo. Tuttavia, il rame è un cofattore per molti enzimi. Tra le altre cose, questo include anche la lisil ossidasi. Senza rame, l'enzima è inefficace. La conversione dei residui di lisina in allysina non avviene più. Di conseguenza, la reticolazione dei residui di lisina alla desmosina non può più funzionare.