sarcomere

Il sarcomere è una piccola unità funzionale all'interno del muscolo: allineate una dietro l'altra, formano le miofibrille filiformi che vengono raggruppate per formare le fibre muscolari. La stimolazione elettrica delle cellule nervose fa sì che i filamenti all'interno di un sarcomero scivolino l'uno nell'altro, provocando la contrazione del muscolo.

Qual è il sarcomero?

Il corpo umano ha 656 muscoli che eseguono movimenti attivi. I muscoli scheletrici sono i principali responsabili dei movimenti volontari, ma reagiscono anche al riflesso con l'aiuto di routine automatizzate. Questi muscoli sono solitamente a forma di fuso e si attaccano direttamente a un osso o indirettamente tramite un tendine.

Si possono distinguere due tipi di muscoli: lisci e striati. Il tessuto muscolare liscio avvolge molti organi e ha una superficie senza una struttura chiara. I muscoli striati, invece, sono caratterizzati da un motivo a strisce che si estende attraverso le fibre del tessuto e si ripete ad intervalli regolari.

Ciascuna di queste sezioni è un sarcomero, che forma un'unità contrattile: quando il muscolo si tende, le sottili fibre all'interno di un sarcomero scivolano l'una nell'altra, accorciandolo e facendo contrarre il muscolo nel suo insieme. La fila longitudinale di sarcomeri dà le miofibrille; molte miofibrille formano la fibra muscolare con i suoi numerosi nuclei cellulari.

Le fibre muscolari sono unite nel fascio di fibre muscolari e circondate da uno strato di tessuto connettivo. Delimita i numerosi fasci di fibre muscolari che costituiscono un intero muscolo l'uno dall'altro e consente al tessuto di muoversi in modo flessibile e uniforme l'uno contro l'altro. I muscoli devono il loro aspetto muscoloso a questa struttura.

Anatomia e struttura

Macroscopicamente, il sarcomero forma una sezione all'interno della miofibrilla. La banda scura (banda A) si trova nello stato rilassato al centro del sarcomero ed è delimitata dalla banda chiara (banda I) a destra ea sinistra.

Al centro si trova la linea M, che appare particolarmente scura al microscopio a causa della sovrapposizione delle fibre del sarcomero. Un disco Z chiude il sarcomero su entrambi i lati. Il motivo a fascia è creato dalla diversa densità del tessuto all'interno di una sezione: nelle zone più scure, i filamenti filiformi vengono spinti l'uno nell'altro e quindi lasciano passare meno luce.

Il sarcomero è costituito da due tipi di filamenti: un complesso di actina e tropomiosina e fili di miosina. L'actina è costituita da molecole sferiche strettamente allineate l'una con l'altra, con il filo che si attorciglia leggermente. Una catena, alla quale di tanto in tanto pendono altre molecole, è intrecciata attorno a questa struttura: la tropomiosina. Il secondo tipo di filamento all'interno di un sarcomero è la miosina, che nella sua interezza forma la banda A scura. Una molecola di miosina è costituita da due catene più sottili, ciascuna con un ispessimento all'estremità, nota come testa di miosina. Le due catene di miosina si avvolgono l'una attorno all'altra a spirale per formare un filamento di miosina.

Funzione e compiti

Da un punto di vista funzionale, il sarcomero rappresenta l'unità contrattile all'interno del muscolo Il sistema nervoso coordina il movimento in modo che tutti i sarcomeri di una miofibrilla (e quindi una fibra muscolare) si contraggano contemporaneamente. Un motoneurone invia un segnale elettrico attraverso la sua fibra nervosa, alla fine della quale c'è una connessione (sinapsi) al muscolo.

Il lato neuronale della sinapsi è costituito da una piastra terminale motoria in cui si trovano vescicole con sostanze messaggere (neurotrasmettitori). Il segnale elettrico dalla fibra nervosa innesca il rilascio di neurotrasmettitori nella fessura sinaptica, dall'altra parte della quale si trovano i recettori postsinaptici sul muscolo. Quando una sostanza messaggera si aggancia a un recettore, apre canali ionici nella membrana cellulare attraverso i quali le particelle cariche possono migrare; di conseguenza, il rapporto di tensione elettrica nel tessuto muscolare cambia e si crea un potenziale di piastra terminale.

Questa debole corrente elettrica si diffonde attraverso la membrana esterna della cellula muscolare (sarcolemma) e penetra all'interno dello strato di tessuto attraverso il sistema di tubi dei tubuli a T. Lì il potenziale elettrico viene trasferito al reticolo sarcoplasmatico e consente a questo di rilasciare ioni calcio. Gli ioni calcio si legano in modo reversibile ai filamenti del sarcomero. Il cambiamento strutturale consente alle teste di miosina di legarsi temporaneamente al filamento di actina / tropomiosina e staccarsi.

Questo spinge il filamento tra i fili di actina / tropomiosina: le bande del sarcomero si sovrappongono maggiormente in questo stato teso che nello stato rilassato, in modo che il sarcomero sia complessivamente più corto. La stessa cosa accade nei sarcomeri adiacenti, in molte fibre muscolari raggruppate. Nei muscoli più grandi, un singolo motoneurone innerva diverse centinaia di fibre muscolari contemporaneamente.

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Malattie

L'indolenzimento muscolare è solitamente uno dei disturbi meno gravi che possono derivare da un lieve danno al sarcomero. Il dolore muscolare si manifesta in un dolore sgradevole, tirante o lacerante nel muscolo interessato e un notevole indurimento del tessuto. La causa è solitamente dovuta a uno sforzo eccessivo o a un riscaldamento insufficiente durante lo sport, che causa danni sottili alla corda di actina.

Tuttavia, la cardiomiopatia ipertrofica ha effetti più gravi.In questa malattia cardiaca, i sarcomeri sono più spessi del solito; Poiché le fibrille e le fibre muscolari sono ancora presenti nello stesso numero di una persona sana, anche lo strato muscolare è complessivamente più spesso. Ciò porta a limitazioni funzionali che possono portare a sincope, sensazione di pressione al petto, mancanza di respiro, vertigini e attacchi di angina pectoris. Le cause più comuni di cardiomiopatia ipertrofica sono le mutazioni genetiche, che portano alla sintesi errata di actina, tropomiosina o miosina nel 40-60% dei casi. Le mutazioni nella proteina C, che lega la miosina, sono particolarmente comuni; questo difetto genetico rappresenta un quarto delle cause.